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Katalognr
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BS64537
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Produktname
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PAK1 (Phospho-S199) polyklonaler Antikörper
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Anwendungen
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WB IHC
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Alternativer Name
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Serin/Threonin-Protein-Kinase PAK1; Alpha-PAK; p21-aktivierte Kinase 1; PAK-1; P65-PAK
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Swiss-Prot
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Q13153
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Host
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Kaninchen
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Reaktivität
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Mensch, Maus, Ratte
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Anwendung_alle
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WB: 1:500~1:1000 IHC: 1:50~1:200
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Produkt
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Kaninchen-IgG, 1mg/ml in PBS mit 0,02 % Natriumazid, 50 % Glycerin, pH7,2
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Reinigung Und Reinheit
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Der Antikörper wurde durch Affinitätschromatographie mit Epitopenspezifischem Immunogen aus Kaninchen-Antiserum gereinigt und die Reinheit beträgt > 95% (nach SDS-PAGE).
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Lagerung Und Stabilität
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Bei 4 Grad Celsius kurzfristig lagern. Bei -20 Grad langfristig lagern und auslagern. Frost-Tauen-Zyklen vermeiden.
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Spezifität
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PAK1 (Phospho-S199) polyklonaler Antikörper erkennt endogene Konzentrationen von PAK1 Protein nur , wenn sie bei Ser199 phosphoryliert werden.
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BiowMW
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~ 61 kDa
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Hinweis
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Nur für Forschungszwecke, nicht für diagnostische Verfahren.
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Immunogen
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Synthetisches Phosphopeptid , das vom menschlichen PAK1 um die Phosphorylierungsstelle von Serin abgeleitet wurde 199.
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WESTERN Blot (WB)-Analyse von PAK1 (Phospho-S199) polyklonalen Antikörpern bei 1:500 Verdünnung LaneA:das Gehirngewebe Lysat der Maus
Hintergrund
Die p21-aktivierte Kinase (PAK) Familie der Serin/Threonin-Kinasen ist in mehrere zelluläre Prozesse involviert, einschließlich zytoskeletaler Reorganisation, MAPK-Signalisierung, apoptotischer Signalisierung, Kontrolle der PhagozytenNADPH-Oxidase und Wachstumsfaktor-induziertem Neuritauswuchs (1,2). Es wurden mehrere Mechanismen berichtet, die PAK-Aktivität induzieren. Die Bindung von RAC/Cdc42 an die KRIPPE (oder PBD) in der Nähe des Aminoterminus von PAK verursacht Autophosphorylierung und konformatorische Veränderungen in PAK (1). Phosphorylierung von PAK1 bei Thr423 durch PDK induziert eine Aktivierung von PAK1 (3). Mehrere Autophosphorylierungsstellen wurden identifiziert, darunter Ser199 und Ser204 von PAK1 und Ser192 und Ser197 von PAK2 (4,5). Da sich die Autophosphorylierungsstellen im aminoterminalen Hemmbereich befinden, wurde vermutet, dass eine Veränderung in diesem Bereich die Kinase daran hindert, zu einer inaktiven Konformation zurück zu kehren (6). Die Forschung zeigt, dass Phosphorylierung bei Ser144 von PAK1 oder Ser139 von PAK3 (befindet sich in der Kinase-hemmenden Domäne) Kinase-Aktivität beeinflusst (7). Phosphorylierung bei Ser21 von PAK1 oder Ser20 von PAK2 reguliert die Bindung mit dem Adapterprotein NCK (8). PAK4, PAK5 und PAK6 weisen eine geringere Sequenzähnlichkeit mit PAK1-3 im aminoterminalen Regulationsbereich auf (9). Phosphorylierung bei Ser474 von PAK4, eine Stelle analog zu Thr423 von PAK1, könnte eine entscheidende Rolle bei der Regulierung der Aktivität und Funktion von PAK4 spielen (10).